Tipo de Articulo: Comentarios Bibliogrficos

Titulo: TRPV6 is not required for 1α,25-dihydroxyvitamin D3-induced intestinal calcium absorption in vivo

Title:

Actual. Osteol 5(3):195:196, 2009

Autor(es): Viviana A. Centeno


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La identificacin de la familia de canales epiteliales de Ca2+, TRPV5 y TRPV6, fue uno de los aportes ms interesantes realizados en los ltimos aos al mecanismo molecular de la absorcin intestinal de Ca2+. Posteriores anlisis funcionales demostraron que TRPV6 era la forma ms abundante en el intestino y con mayor especificidad por Ca2+; estas caractersticas sumadas a su ubicacin en el borde apical de la clula intestinal y a que su actividad es claramente inducida por el calcitriol, llevaron a postular que ste canal constitua el paso limitante del transporte transcelular de Ca2+ de intestino.


La hiptesis corriente de cmo el 1,25(OH)2D3 estimula la absorcin intestinal de Ca2+ sostiene que el catin ingresa a la clula intestinal a travs del canal TRPV6 para asociarse con calbindina D9K . Investigaciones realizadas por otros autores demostraron que la disrupcin del gen TRPV6 ocasionaba una disminucin de la absorcin intestinal de calcio del 60% y consecuentemente disminua la densidad mineral sea, entre otros efectos como la prdida de peso y la baja fertilidad. Hasta ese momento, la idea que una protena con funcin de canal de calcio dependiente de vitamina D fuera el actor clave en el proceso de absorcin intestinal de Ca2+ pareca proveer la pieza perdida en el mecanismo de accin molecular desencadenada por la vitamina D en el intestino.


Sin embargo, Kutuzova y col. demostraron que la falta del canal TRPV6, considerada hasta el momento crucial para la entrada del Ca2+ a la clula, no elimin ni disminuy la absorcin intestinal del catin. Adems, la sobreexpresin del canal inducida por un anlogo de la vitamina D, no produjo incremento de la absorcin intestinal del catin. En otro estudio, la disrupcin conjunta de los genes de TRPV6 y calbindina-D9k, no modific la induccin producida por el calcitriol sobre la absorcin intestinal del catin. Estos resultados, en conjunto, demuestran claramente que el canal TRPV6 no es esencial para la absorcin intestinal de calcio dependiente de vitamina D.


Teniendo en cuenta la informacin anterior la hiptesis sobre el mecanismo molecular de absorcin intestinal de Ca2+ inducida por vitamina D, es ahora inadecuada y debera ser reformulada. Una protena candidata para ocupar el rol clave en el proceso de absorcin activo es la bomba de calcio o Ca2+-ATPasa y por lo tanto deben profundizarse los estudios sobre dicha molcula.


Finalmente, an es controvertido si el Ca2+ se absorbe predominantemente por va transcelular va paracelular y si la vitamina D regula este ltimo proceso. Las protenas integrantes de las uniones estrechas o tight junctions como claudina 3 o claudina 12 son inducidas por calcitriol y modulan la permeabilidad del epitelio intestinal al catin, regulando as el transporte pasivo o paracelular de Ca2+. Por lo tanto, la las protena/s clave/s inducida/s por la vitamina D responsable/s de la absorcin intestinal de Ca2+ no ha sido completamente dilucidada/s y ms investigaciones deben ser realizadas para dilucidar el problema.



El articulo no tiene abstract

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